Laurent Salmon
Bât. 670, bureau 1235 – LCBB – ICMMO - UMR 8182
Université Paris-Saclay
Bâtiment 670
17-19 Avenue des Sciences
91400 Orsay
FRANCE
+33 1 69 15 63 11
laurent.salmon@u-psud.fr
https://orcid.org/0000-0003-1946-8458
- Responsable de l'Equipe de Chimie Bioorganique et Bioinorganique (ECBB/ICMMO)
- Responsable du Master 2 Professionnel "Pollutions Chimiques et Gestion Environnementale" (PCGE)
Domaines de recherche : Thème 1
- Acides aldonohydroxamiques et autres analogues monosaccharidiques : synthèse, évaluation enzymatique et études structurales et physicochimiques.
- Enzymes du métabolisme des sucres : phosphoglucose isomérases (PGI) et autres aldose-cétose isomérases ; études d'inhibition, structurales et mécanistiques.
Enseignements :
- Modifications chimiques des protéines : L3 chimie-biologie
- Cinétique et mécanismes des réactions enzymatiques : M1 chimie
- Biogéochimie et chimie des polluants : M2 Pollutions Chimiques et Gestion Environnementale (PCGE)
- Cinétique, mécanismes et inhibition des réactions enzymatiques : M2 Chimie Organique, M2 Ingeniérie et Chimie des Biomolécules (ICBM), et M2 Chimie Pharmaceutique
Dernières publications :
Synthesis and kinetic evaluation of phosphomimetic inhibitors targeting type B ribose-5-phosphate isomerase from Mycobacterium tuberculosis. Stéphanie Courtiol-Legourd, Sandrine Mariano, Johanna Foret, Annette K. Roos, Sherry L. Mowbray, Laurent Salmon, Bioorg. Med. Chem. Lett. 2024, 102, 129666.
Nouveaux composés dipeptidiques, leur procédés de fabrication et une nouvelle application thérapeutique de composés dipeptidiques. L. Salmon, S. Pethe, R. Labruère, T. Naas, B. Iorga, M. Abellan-Flos, A. Diez-Martinez, M. Gayral, S. Oueslati, Univ. Paris-Saclay/CNRS/APHP, demande de brevet en France n° FR3111544 publiée le 24 décembre 2021, demande internationale PCT n° WO2021/255156 publié le 23 décembre 2021.
Novel N-substituted 5-phosphate-D-arabinonamide derivatives as strong inhibitors of phosphoglucose isomerases: synthesis, structure-activity relationship and crystallographic studies. L. Ahmad, S. Plancqueel, N. Lazar, H. Korri-Youssoufi, I. Li de la Sierra-Gallay, H. van Tilbeurgh, L. Salmon, Bioorg. Chem. 2020, 102, 104048
Calibration of the dianionic phosphate group: Validation on the recognition site of the homodimeric enzyme phosphoglucose isomerase. M. Devillers, J.-P. Piquemal, L. Salmon, N. Gresh, J. Comput. Chem., 2020, 41, 839-854
Electrochemical detection of the human cancer biomarker ‘autocrine motility factor-phosphoglucose isomerase’ based on a biosensor formed with a monosaccharidic inhibitor. L. Ahmad, L. Salmon, H. Korri-Youssoufi, Sens. Actuators B Chem., 2019, 299, 126933
Bisphosphonate inhibitors of mammalian glycolytic aldolase. P. Heron, M. Abellán-Flos, L. Salmon, J. Sygusch, J. Med. Chem., 2018, 61, 10558-10572
Crystal Structure of Phosphomannose Isomerase from Candida albicans Complexed with 5‐Phospho‐D‐Arabinonhydrazide. L. Ahmad, S. Plancqueel, V. Dubosclard, N. Lazar, W. Ghattas, I. Li De La Sierra‐gallay, H. Van Tilbeurgh, L. Salmon, FEBS Lett., 2018, 592, 1667-1680
Carbohydrate-based electrochemical biosensor for detection of a cancer biomarker in human plasma. M. Devillers, L. Ahmad, H. Korri-Youssoufi, L. Salmon, Biosens. Bioelectron., 2017, 96, 178-185
Complexes of a Zn-metalloenzyme binding site with hydroxamate-containing ligands. A case for detailed benchmarkings of polarizable molecular mechanics/dynamics potentials when the experimental binding structure is unknown. N. Gresh, D. Perahia, B. De Courcy, J. Foret, C. Roux, L. El-Khoury, J.-P. Piquemal, L. Salmon, J. Comput. Chem., 2016, 37, 2770-2782
Structural Basis for Competitive Inhibition of 3,4-Dihydroxy-2-Butanone-4-Phosphate Synthase from Vibrio cholerae. Z. Islam, A. Kumar, S. Singh, L. Salmon, S. Karthikeyan, J. Biol. Chem., 2015, 290, 11293-11308